Курсовая: Біологічні функції серинових протеїназ

Серинові протеїнази дуже поширені в природі і виконують найрізноманітніші функції. При єдиному механізмі дії активного центру серинові протеїнази (далі по тексту – СП) мають великі відмінності у специфічності, пов’язані з біологічною функцією кожного окремого фермента. СП діють на біологічних рівнях від внутрішньоклітинного (протеїнази лізосом) до організменого (протеїнази, що модифікують нейропептиди). Дослідження всього різноманіття функцій СП дало змогу зрозуміти причини таких хвороб, як панкреатити, гемофілія, емфізема, що створило теоретичний базис для їх лікування. СП відіграють важливу роль в імунній та гормональній системах; детальне дослідження цих СП , безсумнівно, дасть практичні результати.
Найбільш вивчені на сьогоднішній день серинові протеїнази – це хімотрипсин, трипсин та еластаза. Вони виділені у чистому вигляді і вивчаються більш як півстоліття, що привело до накопичення величезного масиву інформації, яка має як теоретичне, так і відчутне практичне значення. Це особливо стосується трипсину і хімотрипсину, які отримали широке застосування у медицині, фармакології, легкій та харчовій промисловості, аналітичній біохімії і найрізноманітніших галузях біотехнології.
У той же час навіть для цих найпростіших СП є багато неясностей теоретичного і практичного планів. Наприклад, досі не вияснено, яким чином при активаційному розщепленні проформ білків фермент розпізнає строго визначений зв’язок.
Отже, дослідження функцій серинових протеїназ – важлива робота, яка, безумовно, принесе ще чимало корисних плодів.

Більшість відомих на сьогодні серинових протеїназ мають подібні амінокислотні ланцюги зі схожою третинною будовою і тому вважаються еволюційно спорідненими. (Бактеріальна СП субтилізин має зовсім відмінну від решти послідовність амінокислот і третинну будову). Спільна ознака усіх СП – тріада амінокислот, яка складає їхню каталітичну ділянку . Це три жорстко зафіксованих у просторі залишки серину, гістидину і аспарагінової кислоти, які забезпечують гідроліз амідних і складноефірних зв’язків, що потрапляють в зону його дії.
Такий гідроліз відбувається внаслідок унікальної здатності серинового залишку каталітичної тріади ( у хімотрипсину він знаходиться в положенні 195) ацилюватися субстратом. Вважається, що при взаємодії карбоксильної групи субстрату із серином гідролітичного центру утворюється високоенергетична проміжна сполука, яка перетворюється на ацил-фермент з наступним його гідролізом:

Бесплатно скачать реферат "Біологічні функції серинових протеїназ" в полном объеме